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SalI內(nèi)切酶

來源: 發(fā)布時間:2025-09-15

重組人TGM2蛋白(His Tag)是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,融合了His標簽,便于純化和檢測。TGM2(組織轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶2)是一種多功能酶,廣參與細胞外基質(zhì)的交聯(lián)、細胞黏附、信號轉(zhuǎn)導和細胞凋亡等生物學過程,在組織修復(fù)、炎癥反應(yīng)和瘤發(fā)生中發(fā)揮重要作用。TGM2的功能與機制TGM2是一種鈣依賴性酶,能夠催化蛋白質(zhì)或多肽中的谷氨酰胺殘基與賴氨酸殘基之間的交聯(lián)反應(yīng),形成共價鍵。這種交聯(lián)作用對于細胞外基質(zhì)的穩(wěn)定性和細胞黏附至關(guān)重要。此外,TGM2還參與細胞內(nèi)信號轉(zhuǎn)導,通過與多種細胞表面受體(如整合素)相互作用,調(diào)節(jié)細胞的遷移、增殖和凋亡。在病理狀態(tài)下,TGM2的異常表達與多種疾病相關(guān),如纖維化、神經(jīng)退行性疾病和瘤。重組人TGM2蛋白(His Tag)的特點重組人TGM2蛋白(His Tag)具有以下明顯特點:高純度:純度≥95%(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素:內(nèi)素水平<0.1 EU/μg,適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整:保留了天然TGM2的酶活性和細胞外基質(zhì)交聯(lián)功能。His標簽:便于通過Ni-NTA磁珠進行純化,簡化實驗操作。

E1通常被認為是泛素化過程中的限速步驟,因為它涉及到泛素的激起和ATP的水解。SalI內(nèi)切酶

SalI內(nèi)切酶,標準物質(zhì)

重組人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,融合了His和Avi雙標簽,兼具純化便捷性和高靈敏度檢測能力。Siglec-8主要表達于嗜酸性粒細胞、肥大細胞和嗜堿性粒細胞等炎癥細胞,通過識別糖基化配體,調(diào)節(jié)這些細胞的活化和凋亡,是過敏反應(yīng)和炎癥研究的關(guān)鍵靶點。該蛋白的His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行快速純化,而Avi標簽可在體外被BirA酶定點生物素化,結(jié)合鏈霉親和素(Streptavidin)實現(xiàn)極高的檢測靈敏度和特異性。其純度高達95%以上(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),內(nèi)素水平低于0.1 EU/μg,確保實驗結(jié)果的可靠性。在實驗應(yīng)用中,重組人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)可用于多種場景。通過流式細胞術(shù),可檢測Siglec-8在炎癥細胞表面的表達水平;利用生物素化的Siglec-8蛋白進行ELISA或SPR實驗,可精確測定其與配體的結(jié)合親和力,為藥物篩選和機制研究提供重要數(shù)據(jù)。此外,該蛋白還可用于體外細胞實驗,研究Siglec-8對炎癥細胞凋亡的誘導作用,進一步揭示其在過敏和炎癥反應(yīng)中的調(diào)控機制。總之,重組人Siglec-8蛋白(His-Avi Tag)憑借其獨特的雙標簽設(shè)計和高質(zhì)量標準,成為研究過敏和炎癥反應(yīng)機制以及開發(fā)相關(guān)治藥物的得力助手。Recombinant Human IFN-gamma Protein在糖蛋白結(jié)構(gòu)分析領(lǐng)域,Endo H 是一種重要的工具酶,通過水解糖蛋白中的特定糖苷鍵,可以將糖鏈切割下來。

SalI內(nèi)切酶,標準物質(zhì)

重組人TNFRSF12A蛋白是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,融合了hFc標簽,便于純化和檢測。TNFRSF12A(Tumor Necrosis Factor Receptor Superfamily Member 12A),也稱為TWEAKR或Fn14,是TNF受體超家族的重要成員,廣參與炎癥反應(yīng)、細胞存活和組織修復(fù)。它在多種生物學過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用,尤其是在炎癥和瘤微環(huán)境中。TNFRSF12A的功能與機制TNFRSF12A通過其胞外區(qū)與配體TWEAK(TNF-like weak inducer of apoptosis)結(jié)合,啟動下游的信號通路。TWEAK是一種多功能細胞因子,能夠通過TNFRSF12A調(diào)節(jié)多種細胞類型的功能。TNFRSF12A的信號轉(zhuǎn)導依賴于其胞內(nèi)段的結(jié)構(gòu)域,能夠啟動NF-κB、MAPK和JNK等信號通路,進而調(diào)節(jié)細胞的存活、增殖和炎癥反應(yīng)。在炎癥條件下,TNFRSF12A的高表達與組織損傷和修復(fù)密切相關(guān)。此外,TNFRSF12A在瘤微環(huán)境中也發(fā)揮重要作用,促進腫瘤細胞的存活和血管生成。重組人TNFRSF12A蛋白(hFc Tag)的特點重組人TNFRSF12A蛋白(hFc Tag)具有以下明顯特點:高純度:純度≥95%(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素:內(nèi)素水平<0.1 EU/μg,適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。

重組人SIRPα V2蛋白是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,主要包含SIRPα的胞外區(qū)(V2變體),融合了hFc標簽,便于純化和檢測。SIRPα(信號調(diào)節(jié)蛋白α)是一種重要的免疫調(diào)節(jié)分子,廣表達于髓系細胞(如巨噬細胞、樹突狀細胞和單核細胞)表面,通過與CD47結(jié)合傳遞“別吃我”信號,抑制免疫細胞的吞噬作用,在維持免疫穩(wěn)態(tài)和調(diào)節(jié)炎癥反應(yīng)中發(fā)揮關(guān)鍵作用。SIRPα V2的功能與機制SIRPα V2是SIRPα的主要變體之一,其胞外區(qū)包含三個Ig樣結(jié)構(gòu)域,能夠特異性結(jié)合CD47。在瘤微環(huán)境中,腫瘤細胞高表達CD47,通過與SIRPα結(jié)合,抑制巨噬細胞等髓系細胞的吞噬作用,從而實現(xiàn)免疫逃逸。因此,SIRPα V2是腫瘤免疫治中的重要靶點,阻斷SIRPα與CD47的相互作用可以恢復(fù)免疫細胞對腫瘤細胞的吞噬能力,增強抗腫瘤免疫反應(yīng)。重組人SIRPα V2蛋白的特點重組人SIRPα V2蛋白具有以下明顯特點:高純度:純度≥95%(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素:內(nèi)素水平<0.1 EU/μg,適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整:保留了天然SIRPα V2的CD47結(jié)合位點和免疫調(diào)節(jié)功能。泛素分子可以通過其內(nèi)部的賴氨酸殘基(如Lys48)與其他泛素分子形成多聚泛素鏈。

SalI內(nèi)切酶,標準物質(zhì)

重組人SMR3B蛋白(mFcTag)是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,融合了小鼠Fc(mFc)標簽,便于純化和檢測。SMR3B(Spondin3B)是一種分泌性糖蛋白,屬于Spondin家族,廣參與胚胎發(fā)育、組織再生和細胞遷移等生物學過程。其在再生醫(yī)學和發(fā)育生物學研究中具有重要的應(yīng)用前景。SMR3B的功能與機制SMR3B通過其富含EGF樣重復(fù)序列的結(jié)構(gòu)域,與其他細胞外基質(zhì)蛋白(如纖連蛋白、層粘連蛋白)相互作用,調(diào)節(jié)細胞外基質(zhì)的組裝和重塑。此外,SMR3B還通過與細胞表面受體(如整合素)結(jié)合,影響細胞的黏附、遷移和增殖。在胚胎發(fā)育過程中,SMR3B對身體形成和組織分化至關(guān)重要,尤其是在神經(jīng)系統(tǒng)和心血管系統(tǒng)的發(fā)育中。其功能異常與多種發(fā)育障礙相關(guān)。重組人SMR3B蛋白(mFcTag)的特點重組人SMR3B蛋白(mFcTag)具有以下明顯特點:高純度:純度≥95%(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素:內(nèi)素水平<0.1EU/μg,適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整:保留了天然SMR3B的結(jié)構(gòu)域和細胞外基質(zhì)相互作用功能。實驗應(yīng)用重組人SMR3B蛋白(mFcTag)在多種實驗中表現(xiàn)出色:流式細胞術(shù):檢測SMR3B在細胞表面或細胞外基質(zhì)中的表達水平。

AciI酶的發(fā)現(xiàn)和應(yīng)用是分子生物學領(lǐng)域的一大進步。Recombinant Mouse CD19 Protein,His Tag

FnCas12a產(chǎn)品不含DNA內(nèi)切酶和外切酶,也不含RNA酶,保證了實驗的準確性和重復(fù)性。SalI內(nèi)切酶

重組人TFPI蛋白(His-Avi Tag)是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白,融合了His和Avi雙標簽,便于純化和高靈敏度檢測。TFPI(組織因子途徑抑制因子)是一種重要的抗凝血蛋白,廣參與血液凝固和炎癥反應(yīng)的調(diào)節(jié)。TFPI通過抑制組織因子(TF)引發(fā)的外源性凝血途徑,維持血液的正常流動性和凝固平衡。TFPI的功能與機制TFPI通過其Kunitz樣結(jié)構(gòu)域與組織因子(TF)和因子VIIa復(fù)合物結(jié)合,抑制外源性凝血途徑的啟動。TFPI還通過與蛋白C和蛋白S相互作用,調(diào)節(jié)內(nèi)源性凝血途徑,進一步維持血液凝固的動態(tài)平衡。此外,TFPI在炎癥反應(yīng)中也發(fā)揮重要作用,通過抑制炎癥細胞的活化和細胞因子的釋放,減輕炎癥損傷。TFPI的功能異常與多種疾病相關(guān),如血栓形成、出血性疾病和炎癥性疾病。重組人TFPI蛋白(His-Avi Tag)的特點重組人TFPI蛋白(His-Avi Tag)具有以下明顯特點:高純度:純度≥95%(經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證),確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素:內(nèi)素水平<0.1 EU/μg,適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整:保留了天然TFPI的抗凝血活性和炎癥調(diào)節(jié)功能。雙標簽設(shè)計:His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行純化。SalI內(nèi)切酶

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